Proprietà colloidali dell'emoglobina / nota de Filippo Bottazzi.

  • Bottazzi, Filippo, 1867-1941.
Date:
[1913]
Catalogue details

Licence: In copyright

Credit: Proprietà colloidali dell'emoglobina / nota de Filippo Bottazzi. Source: Wellcome Collection.

Provider: This material has been provided by The Royal College of Surgeons of England. The original may be consulted at The Royal College of Surgeons of England.

    3/4 (page 143)
    L’emoglobina precipitata per lunga e intensa dialisi è praticamente in- solubile in sali neutri, solubilissima in acidi e in alcali. Sciolta in una data quantità di alcali, se cautamente si neutralizza questo con una equiva- lente quantità di acido, l’emoglobina precipita totalmente; precipita anche se la si scioglie in acido, e poi si neutralizza questo con una equivalente quan- tità di alcali. Sciolta in soluzione 0,1 n HC1 (per esempio), è rapidamente e totalmente precipitata dal NaCl in piccola quantità. Le soluzioni alcaline sono più resistenti all’azione precipitante dei sali neutri. Un eccesso di acido o di alcali le stabilizza e le mette al riparo dell’azione precipitante dei sali neutri. La metemoglobina perfettamente dializzata coagula a 47°-f)3* C. ; im- perfettamente dializzata, o in presenza di traccio di alcali, la soluzione diventa a quelle temperature opalescente e torbida, ma non tìocchirtca; fioc- chifica, se vi si aggiunge una piccola quantità d’ un sale neutro. In presenza d’un piccolo eccesso di alcali o di acido, e in assenza di sali neutri, l'emoglobina non è coagulata dal calore. Il coagulo di emoglo- bina ottenuto a 55° o a 100° C., è solubile in alcali o acidi; questa solu- zione non presenta più l’identico spettro della metemoglobina, ma nemmeno quello dell’ematina, o dell’emocromogeno o dell'eraatoporfirina; presenta uno spettro speciale, con tre bande d’assorbimento assai diffuse, una fra C e D piuttosto larga, e due fra D ed E. Il calore, quindi, non scompone profon- damente (cioè in globina ed ematina) la metemoglobina. Esposta all’azione di un campo elettrico, la metemoglobina pura ancóra sciolta (o quella precipitata, sciolta nella minima quantità di alcali suffi- ciente) precipita all’anodo (coagulazione elettrica) e migra dal catodo verso l'anodo: essa è dunque un colloide elettronegativo (contrariamente alle affer- mazioni di Gamgee e di V. Henri). Se invece è trattata con una minima quantità di acido, l'emoglobina migra dall'anodo verso il catodo, dove coa- gula: essa diventa un colloide elettropositivo. Il coagulo, insolubile in acqua o in sali neutri, è solubile in alcali o in acidi, e le soluzioni presentano lo spettro della metemoglobina. 11 trasporto elettrico dell’emoglobina pura (dializzata per molto tempo) non differisce, dunque, da quello delle altre proteine anche purificate per dialisi; il che vuol dire che in questa, come nelle altre proprietà colloidali che l’emoglo- bina presenta, predomina sempre il suo componente proteico sul componente prostetico. La conduttività elettrica delle soluzioni di emoglobina, per quanto dia lizzate, è notevolmente grande : assai maggiore, per es., di quella di una solu- zione egualmente concentrata di gelatina, sebbene dializzata per un tempo assai minore. Ciò fa supporre che, finché si trova sciolta sebbene in un periodo avanzato di dialisi, l’emoglobina costituisce un sale alcalino, per es. un emoglobinato di potassio, notevolmente dissociabile, i cui ioni elettronegativi